4.7 Editorial Material

Expanding the Reader Landscape of Histone Acylation

期刊

STRUCTURE
卷 25, 期 4, 页码 571-573

出版社

CELL PRESS
DOI: 10.1016/j.str.2017.03.010

关键词

-

资金

  1. NCI NIH HHS [P30 CA016086] Funding Source: Medline
  2. NIGMS NIH HHS [R01 GM068088, R01 GM110058] Funding Source: Medline

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In this issue of Structure, Klein et al. (2017) expand our understanding of what reader domains bind to by showing that MORF, a double PHD domain containing lysine acetyltransferase, is a preferential reader of histone lysine acylation.

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